La infección por este virus es realmente importante. Porque es la causa más frecuente de bronquiolitis (inflamación de las pequeñas vías aéreas en los pulmones) y neumonía en niños menores de un año de edad y de hospitalización en niños menores de cinco años. Se transmite fácilmente por vía área en los colegios y guarderías.

Según datos de la Asociación Española de Pediatría, en España se estima que las infecciones por el VRS originan anualmente entre 15.000 y 20.000 visitas pediátricas de urgencia y de 7.000 a 14.000 hospitalizaciones. Y el número de niños fallecidos por infecciones por el VRS se cifra en nuestro país entre 70 y 250 al año. A nivel mundial, se estima que el VRS es responsable de casi el 7 por ciento de las muertes en bebés entre 1 mes y 1 año, sólo la malaria mata a más niños en este grupo de edad. Otras personas en riesgo de enfermedad grave tras la infección por VRS son los mayores de 65 años y las personas con sistemas inmunes comprometidos.

«Actualmente se puede prevenir la mayoría de las enfermedades comunes gracias a los programas de vacunación, pero la vacuna frente al VRS ha sido esquiva durante años», asegura el director del Instituto Nacional de Alergias y Enfermedades Infecciosas de EE.UU., Anthony S. Fauci , quien además subraya que este trabajo es también muy relevante porque proporciona una nueva visión sobre cómo se debe de utilizar información estructural para el diseño de vacunas de otras enfermedades virales, como el VIH.

Proteína clave

Lo que ha hecho el equipo de Jason S. McLellan es trabajar con una información ya conocida: sabíamos, explican, que una proteína llamada glicoproteína F presente en la membrana del VRS es la diana de los anticuerpos en su estado de pre-fusión (cuando está en su superficie viral), pero no en su estado de post-fusión (tras la entrada a la célula). Así, los investigadores han manipulado una localización determinada en la estructura de la pre-fusión de la proteína -denominada sitio antigénico cero-, y a continuación probaron su compuesto en ratones y macacos. El objetivo era inmunizar a los animales para ver cuál de las proteínas F mutantes (que actúan como antígenos) generaba la mejor respuesta protectora.

Los resultados fueron claros: la inmunización con una estructura de pre-fusión en el sitio antigénico cero produjo hasta 10 veces más anticuerpos que la inmunización con la glicoproteína de post- fusión, la que actualmente se emplean en la vacuna candidata líder de para este virus que ya está en ensayos clínicos.

«Estos datos demuestran que la información obtenida sobre la biología estructural ha proporcionado el conocimiento necesario para resolver un rompecabezas inmunológico y ha permitido aplicar los resultados para abordar un problema de salud pública en el mundo real», señala otro de los investigadores, Barney S. Graham.